衆所周知，CAT能分解過氧化氫。不過，它還有一項神奇的功能，你或許還不太不了解，别着急，下面我将為大家揭開它神秘的“面紗”。

CAT是什麼？

1811年，泰納爾(Louis Jacques Thénard)首次發現了過氧化氫酶，過氧化氫酶能降解過氧化氫。1900年，Oscar Loew将過氧化氫酶命名為"catalase"，并發現其存在于大量的植物和動物中。1937年，過氧化氫酶被詹姆斯·B·薩姆納發現可以在牛肝中結晶，次年後獲得了該酶的分子量。1969年，牛的過氧化氫酶的氨基酸序列被解出。1981年，過氧化氫酶的結構得以解析。

凡所見與不可見，隻要是能呼吸的生物機體，幾乎都含有過氧化氫，其主要存在于植物的葉綠體、線粒體、内質網，以及動物的肝和紅細胞中，它的酶促活性是為機體提供抗氧化防禦的作用。

CAT是紅血素酶，它存在于細胞的過氧化氫酶體内，其結構根據其來源的不同而變化，在不同的組織中，其活性水平也不相同。比如過氧化氫在肝髒中的分解速度在肝中的CAT含量水平較高，所以比在腦或者心髒等其他器官的要快。

過氧化氫酶是過氧化物酶體的标志酶，占過氧化物酶體酶總量大約40%，它存在于已知的動物各個組織中，在肝髒中的濃度尤其高。

過氧化氫酶的意義

既然過氧化氫酶如此“無所不在”，那麼它的存在有哪些意義呢？（可多啦！）

在食品工業中，過氧化氫酶被用于除去制造奶酪的牛奶中的過氧化氫，也可用于食品包裝，防止食物被氧化；在紡織工業中，過氧化氫酶能除去紡織物上的過氧化氫，保證成品不含過氧化物；在美容業中，通過把過氧化氫酶和過氧化氫加入到面部護理液中，來增加表皮上層的細胞氧量；在實驗室中，過氧化氫酶被用作了解酶對反應速率影響的工具；過氧化氫還可以清潔隐形眼鏡哦，過氧化氫酶能除去眼鏡在過氧化氫的清潔劑中浸泡過後的殘留物。

CAT的反應機制

CAT作用于過氧化氫的機理在于H2O2的歧化，即要想發生反應，必須有兩個H2O2先後與CAT相遇并碰撞在活性中心上，且H2O2濃度越高，反應越激烈。目前過氧化氫酶的催化過程主要分為以下兩步：

H2O2 Fe(III)-E → H2O O=Fe(IV)-E(. )

H2O2 O=Fe(IV)-E(. ) → H2O Fe(III)-E O2

其中，"Fe()-E"是指結合在酶上的血紅素基團(E)的中心鐵原子(Fe)；Fe(IV)-E(. )是指鐵原子并沒有完全氧化到 V價，而是從血紅素上接受了一些"支持電子"，是Fe(V)-E的一種共振形式。相應的，反應式中的血紅素則表示為自由基陽離子(. ).

質子之所以可以在氧原子間相互傳遞，是過氧化氫進入活性位點并與酶147位上的天冬酰胺殘基(Asn147)和74位上的組氨酸殘基(His74)的相互作用。自由的氧原子配位結合後，生成了水分子和Fe(IV)=O。後者與第二個過氧化氫分子反應後重新形成Fe(III)-E，并生成水分子和氧氣。

由于357位上酪氨酸殘基(Tyr357)的苯酚基側鍊的存在(幫助Fe(III)氧化為Fe(IV))，活性中心鐵原子的反應活性得以提高，其反應效率可能通過His74和Asn147與反應中間體作用而得以提高。一般情況下，其反應速率通過米氏方程來确定。

接下來，敲黑闆劃重點啦：

除了氧化過氧化氫，過氧化氫酶也能氧化一些細胞毒性物質，如甲醇、甲酸、苯酚和乙醇。其氧化過程通過下列反應完成：

H2O2 AH2 → 2H2O A

盡管具體反應機制依然不清楚。

but，這就是CAT的神奇功能沒錯啦！CAT不僅擁有過氧化物酶活性，催化過氧化氫反應，在過氧化氫在場的情況下，還能氧化其他的小分子有毒物質，踢走小壞蛋。

針對這個神奇的特征，已經有公司開發出了利用CAT過氧化物酶活性的檢測試劑盒。比如Cayman公司的貨号為 700910的Catalase Assay Kit (without Hydrogen Peroxide)該試劑盒。其原理是，在CAT的催化下，甲醇和過氧化氫反應生成甲醛和水，再用能與甲醛反應顯色的物質來測定生成的甲醛，測定CAT的活性。

這樣一來，盡管過氧化氫不穩定，還要用CAT的過氧化氫酶活性來測定CAT要準确測定過氧化氫濃度，而現在，這樣的難題也能完美的避開了。

看到這裡，懂了吧，這個神奇的小家夥不僅能分解過氧化氫，還有個神奇的技能——氧化其他的小分子有毒物質。

但是它也有宿敵，所有重金屬離子都能作為過氧化氫酶的非競争性抑制劑。除此之外，作為過氧化氫酶的競争性抑制劑，劇毒性的氰化物能緊密的結合到酶中的血紅素上，阻止酶的催化反應。

到目前為止，CAT的催化機制依然成謎，所以我們需要發現和了解的東西還有很多，大家不妨一起來關注我們的CAT檢測試劑盒，讓我們一起開啟新的知識大門吧！

文章來源：每日生物評論,歡迎關注每日生物評論,留言給我們一起探讨并學習！

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