蛋白質是由α-氨基酸按一定順序結合形成一條多肽鍊，再由一條或一條以上的多肽鍊按照其特定方式結合而成的複雜的有機高分子化合物。氨基酸是組成蛋白質的基本單位，氨基酸通過脫水縮合連成肽鍊。每一條多肽鍊有二十至數百個氨基酸殘基（-R）；各種氨基酸殘基按一定的順序排列。

一、蛋白質的組成特點

蛋白質的氨基酸序列是由對應基因編碼。除了遺傳密碼所編碼的20種基本氨基酸，在蛋白質中，某些氨基酸殘基還可以被翻譯後修飾而發生化學結構的變化，從而對蛋白質進行激活或調控。多個蛋白質可以一起，往往是通過結合在一起形成穩定的蛋白質複合物，折疊或螺旋構成一定的空間結構，從而發揮某一特定功能。合成多肽的細胞器是細胞質中糙面型内質網上的核糖體。蛋白質的不同在于其氨基酸的種類、數目、排列順序和肽鍊空間結構的不同。

蛋白質由C(碳)、H(氫)、O(氧)、N(氮)組成，一般蛋白質可能還會含有P(磷)、S(硫)、Fe(鐵)、Zn(鋅)、Cu(銅)、B(硼)、Mn(錳)、I(碘)、Mo(钼)等。

這些元素在蛋白質中的組成百分比約為：碳50%，氫7%，氧23%，氮16%，硫0-3%，其他微量。

所有蛋白質都含N元素，且各種蛋白質的含氮量很接近，平均為16%；

任何生物樣品中每1g元N的存在，就表示大約有100/16=6.25g蛋白質的存在，6.25常稱為蛋白質常數。

二、蛋白質的結構

蛋白質是由氨基酸以“脫水縮合”的方式組成的多肽鍊經過盤曲折疊形成的具有一定空間結構的物質。但是天然蛋白質分子并不是走向随機的松散多肽鍊。每一種天然蛋白質都有自己特有的空間結構或稱三維結構，這種三維結構通常被稱為蛋白質的構象，即蛋白質的結構。蛋白質分子中氨基酸的序列和由此形成的立體結構，構成了蛋白質結構的多樣性。

蛋白質的分子結構可劃分為四級，以描述其不同的方面：

一級結構：組成蛋白質多肽鍊的線性氨基酸序列，以及二硫鍵的位置

二級結構：蛋白質分子局區域内，多肽鍊沿一定方向盤繞和折疊。

三級結構：通過多個二級結構元素在三維空間的排列所形成的一個蛋白質分子的三維結構。

四級結構：用于描述由不同多肽鍊（亞基）間相互作用形成具有生物功能的蛋白質複合物分子。

除了這些結構層次，蛋白質可以在多個類似結構中轉換，以行使其生物學功能。對于功能性的結構變化，這些三級或四級結構通常用化學構象進行描述，而相應的結構轉換就被稱為構象變化。

三、蛋白質的合成

蛋白質的合成是通過細胞中的酶的作用将DNA中所隐藏的信息轉錄到mRNA中，再由tRNA按密碼子-反密碼子配對的原則，将相應氨基酸運到核糖體中，按照mRNA的編碼按順序排列成串，形成多肽鍊，再進行折疊和扭曲成蛋白質。

通過基因工程，研究者可以改變序列并由此改變蛋白質的結構，靶物質，調控敏感性和其他屬性。不同蛋白質的基因序列可以拼接到一起，産生兩種蛋白屬性的“荒誕”的蛋白質，這種熔補形式成為細胞生物學家改變或探測細胞功能的一個主要工具。另外，蛋白質研究領域的另一個嘗試，是創造一種具有全新屬性或功能的蛋白質，這個領域被稱為蛋白質工程。

四、蛋白質的主要性質

蛋白質分子的結構決定了它的性質。

⒈ 具有兩性

在蛋白質分子中存在着氨基和羧基，因此跟氨基酸相似，蛋白質也是兩性物質。

⒉ 可發生水解反應

蛋白質在酸、堿或酶的作用下發生水解反應，經過多肽，最後得到多種α-氨基酸。

蛋白質水解時，應找準結構中鍵的“斷裂點”，水解時肽鍵部分或全部斷裂。

⒊ 具有膠體的性質

有些蛋白質能夠溶解在水裡（例如雞蛋白能溶解在水裡）形成溶液。蛋白質的分子直徑達到了膠體微粒的大小（10-9～10-7m）時，所以蛋白質具有膠體的性質。

⒋ 蛋白質的沉澱

少量的鹽（如硫酸铵、硫酸鈉等）能促進蛋白質的溶解。如果向蛋白質水溶液中加入濃的無機鹽溶液，可使蛋白質的溶解度降低，而從溶液中析出，這種作用叫做鹽析。

原因：加入高濃度的中性鹽、有機溶劑、重金屬、生物堿或酸類、熱變性，使蛋白質的溶解度降低。

鹽析出的蛋白質仍舊可以溶解在水中，而不影響原來蛋白質的性質，因此鹽析是個可逆過程，利用這個性質，采用分段鹽析方法可以分離提純蛋白質．

⒌ 蛋白質的變性

蛋白質分子在受到外界的一些物理和化學因素的影響後，分子的肽鍊雖不裂解，但其天然的立體結構遭緻改變和破壞，從而導緻蛋白質生物活性的喪失和其他的物理、化學性質的變化，這一現象稱為蛋白質的變性。

蛋白質變性後，就失去了原有的可溶性，也就失去了它們生理上的作用。因此蛋白質的變性凝固是個不可逆過程。

造成蛋白質變性的原因：

物理因素：加熱、加壓、攪拌、振蕩、紫外線照射、X射線、超聲波等；

化學因素：強酸、強堿、重金屬鹽、三氯乙酸、乙醇、丙酮等。

引起蛋白質變性的主要因素有：①溫度。②酸堿度。③有機溶劑。④脲和鹽酸胍。這是應用最廣泛的蛋白質變性試劑。⑤去垢劑和芳香環化合物。

複性：在一定的條件下，變性的生物大分子恢複成具有生物活性的天然構象的現象。

⒍ 顔色反應

蛋白質可以跟許多試劑發生顔色反應。例如在雞蛋白溶液中滴入濃硝酸，則雞蛋白溶液呈黃色，這是由于蛋白質（含苯環結構）與濃硝酸發生了顔色反應的緣故。

還可以用雙縮脲試劑對其進行檢驗，該試劑遇蛋白質變紫。

⒎ 蛋白質的灼燒分解

蛋白質在灼燒分解時，可以産生一種燒焦羽毛的特殊氣味。

利用這一性質可以鑒别蛋白質．

五、蛋白質的功能

蛋白質在生物體中有多種功能。

⒈ 催化功能 有催化功能的蛋白質稱酶，生物體新陳代謝的全部化學反應都是由酶催化來完成的。

⒉ 運動功能 從最低等的細菌鞭毛運動到高等動物的肌肉收縮都是通過蛋白質實現的。肌肉的松弛與收縮主要是由以肌球蛋白為主要成分的粗絲以及以肌動蛋白為主要成分的細絲相互滑動來完成的。

⒊ 運輸功能 在生命活動過程中，許多小分子及離子的運輸是由各種專一的蛋白質來完成的。例如在血液中血漿白蛋白運送小分子、紅細胞中的血紅蛋白運送氧氣和二氧化碳等。

⒋ 機械支持和保護功能 高等動物具有機械支持功能的組織如骨、結締組織以及具有覆蓋保護功能的毛發、皮膚、指甲等組織主要是由膠原、角蛋白、彈性蛋白等組成。

⒌ 免疫和防禦功能 生物體為了維持自身的生存，擁有多種類型的防禦手段，其中不少是靠蛋白質來執行的 。例如抗體即是一類高度專一的蛋白質，它能識别和結合侵入生物體的外來物質，如異體蛋白質、病毒和細菌等，取消其有害作用。

⒍ 調節功能 在維持生物體正常的生命活動中，代謝機能的調節，生長發育和分化的控制，生殖機能的調節以及物種的延續等各種過程中，多肽和蛋白質激素起着極為重要的作用。此外，尚有接受和傳遞調節信息的蛋白質，如各種激素的受體蛋白等。

六、蛋白質的生理功能

蛋白質的生理功能包括：構成機體組織，調節生理功能，供給能量。

蛋白質的消化是從胃開始，主要消化部位是小腸。食入的蛋白質在體内經過消化，被水解成的氨基酸被吸收後，重新合成人體所需蛋白質，同時新的蛋白質又不斷代謝與分解，時刻處于動态平衡中。因此，食物蛋白質的質和量、各種氨基酸的比例，關系到人體蛋白質合成的量，尤其是青少年的生長發育、孕産婦的優生優育、老年人的健康長壽，都與膳食中蛋白質的量有着密切的關系。

⒈ 主要生理功能

⑴ 是形成身體組織結構的主要成份，蛋白質參與制造肌肉、血液、皮膚和各種身體器官，幫助身體制造新組織以替代壞掉的組織，進而促進人體病後的康複。

⑵ 蛋白質中的酶具有催化的功能，可使細胞的新陳代謝沿着特定的方向進行，并完成各種生理活動。

⑶ 對抗病原體感染的關鍵物質，發揮免疫能力的重要物質抗體，也屬于蛋白質。

⑷ 抗疲勞、維持生物膜的功能。生物膜上含有各種生物活性的蛋白質，與脂質結合成複合體，是生物體内物質和信息流能的必經通道，是能量轉換的場所，能夠維持生物膜的正常生理活動。

⑸ 是人體的“大管家”，能調節體内水分平衡，又是細胞基因表達的調控物質，并負責向細胞輸送各種營養素。

⒉ 主要作用

蛋白質在細胞和生物體的生命活動過程中，起着十分重要的作用。生物的結構和性狀都與蛋白質有關。蛋白質還參與基因表達的調節，以及細胞中氧化還原、電子傳遞、神經傳遞乃至學習和記憶等多種生命活動過程。許多重要的激素，如胰島素和胸腺激素等也都是蛋白質。此外，多種蛋白質，如植物種子（豆、花生、小麥等）中的蛋白質和動物蛋白、奶酪等都是供生物營養生長之用的蛋白質。有些蛋白質如蛇毒、蜂毒等是動物攻防的武器。

蛋白質占人體的20 %,占身體比例最大的。膽汁，尿液除外，都是蛋白質合成的。隻有蛋白質充足，才能代謝正常。

⑴ 蛋白質是構建新組織的基礎材料：是酶、激素合成的原料，維持鉀鈉平衡，消除水腫。

⑵ 是合成抗體的成分：白細胞，T淋巴細胞，幹擾素等，提高免疫力。

⑶ 提供一部分能量。

⑷ 調低血壓，緩沖貧血，是紅細胞的載體。

⑸ 形成人體的膠原蛋白。眼球玻璃體，視紫質都有膠原蛋白。

⑹ 調解酸堿度。經常吃肉的人呈酸性體質。會出現頭沉---供血不足，吃充足的蛋白質，不讓糖分降低。

⑺ 大腦細胞分裂的動力源是蛋白質；腦脊液是蛋白質合成的。

⑻ 性功能障礙。

⑼ 肝髒：造血功能；合成激素，酶；解毒。缺乏蛋白質，肝細胞會不健康。

⑽ 心髒---泵器官。缺乏蛋白質會出現手腳冰涼；缺氧；心肌缺氧造成心力衰竭----死亡。

⑾ 脾胃：每天都要消化食物，消化酶是蛋白質合成的。缺乏會造成胃動力不夠，消化不良，打嗝。胃潰瘍，胃炎；胃酸過多，刺激潰瘍面會感覺到疼，蛋白質唯一具有修複再造細胞的功能。消化壁上有韌帶，缺乏蛋白質會松弛，内髒下垂，子宮下垂，髒器移位。

⑿ 四肢：人老先老腿，缺乏蛋白質肌肉萎縮；骨頭的韌性減低，易骨折。

⒀ 抗體會減少，易感冒，發燒。

蛋白質可作為一種試劑用于篩選能夠促進或抑制本發明蛋白質活性的化合物或其鹽。進而，這種化合物或其鹽以及抑制蛋白質活性的中和抗體可用作治療或預防支氣管哮喘、慢性阻塞性肺部疾病等的藥物。

當癌細胞快速增生時，一種名為survivin的幫癌蛋白質是一類防止細胞自我破壞（即凋亡）的蛋白質。這種蛋白質在癌細胞中含量很豐富，但在正常細胞中卻幾乎不存在。癌細胞與survivin蛋白的這種依賴性，使得survivin自然成為制造新抗癌藥物的靶标，将是抗癌症藥物集中對付的良好靶标。

七、蛋白質含量的測定

測定生物樣品中蛋白質含量的方法有： 凱氏定氮法、 雙縮脲法、苯酚試劑法、 紫外光譜吸收法以及雙縮脲——苯酚試劑聯合法。

經典方法是凱氏定氮法：将樣品與濃硫酸共熱，含氮有機物即分解産生氨，氨又與硫酸作用，生成硫酸铵，此過程稱作“消化”。然後經強堿堿化使硫酸铵分解放出氨，借蒸汽将氨蒸餾出來，用硼酸吸收，根據此酸液被中和的程度，即可計算出樣品的含氮量。

從總氮量換算成粗蛋白質含量。一般按蛋白質含氮量 16%計算，粗蛋白質%=N%× 6. 25。 如果已知某種生物材料蛋白質的确切含氮量，則蛋白質換算系數就不用 6. 25。

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