輔酶Q 是呼吸鍊中唯一的非蛋白氧化還原載體，是脂溶性小分子，所以可在膜中迅速移動。它在電子傳遞鍊中處于中心地位，可接受各種黃素酶類脫下的氫和電子，然後向下傳遞。

輔酶Q的還原反應

琥珀酸脫氫酶中FADH2上的電子可以直接傳遞給輔酶Q，而其它遊離FADH2的電子需要先傳遞到電子轉移黃素蛋白（ETF），再通過ETF：泛醌氧化還原酶（ETF-QO）傳遞給輔酶Q。這個ETF/ETF-QO系統負責至少9種線粒體黃素蛋白脫氫酶的電子傳遞，涉及脂肪酸β-氧化和氨基酸分解代謝等重要生化過程（Biochim. Biophys. Acta, 1797 (2010), pp. 1910-1916.）。

FADH2運載的電子進入呼吸鍊的途徑，引自Biochim. Biophys. Acta, 1797

複合體Ⅲ是輔酶Q：細胞色素C氧化還原酶複合體，也稱細胞色素C還原酶，含有細胞色素b、細胞色素c1和鐵硫蛋白。它把來自輔酶Q的電子，依次傳遞給結合在線粒體内膜外表面的細胞色素C。複合體III每傳遞一對電子也可以泵出4個質子。

細胞色素是一類含有血紅素輔基的電子傳遞蛋白，根據吸收光譜分為a、b、c三類。它們利用鐵的可逆價态變化進行電子傳遞。呼吸鍊中電子從輔酶Q到分子氧的傳遞涉及到5種細胞色素，依次為b、c1、c、a、a3。其中細胞色素a和a3是複合體IV的成分。

細胞色素C含有血紅素輔基

複合體IV是細胞色素C氧化酶複合體（COX），負責将電子從細胞色素C傳遞到分子氧。它由13個亞基組成，其中三種催化亞基I-III由線粒體DNA編碼，另外十個亞基則由核基因編碼。複合體IV每傳遞一對電子可以泵出2個質子。

另外，ATP合成酶也是一個結構複雜的分子機器，并且與其它複合物也有聯系。所以最近有些文獻将它稱為複合體V。大腸杆菌的ATP合酶分子量為546 K，由8種亞基構成，其中膜内部分稱為Fo（ab2c10），膜外部分稱為F1（α3β3γδε）。所以ATP合酶又稱為F1Fo-ATP酶。按照慣例，真核生物的酶更大，結構也更複雜。

大腸杆菌ATP合酶結構，引自Molecules. 2019 Jan 30;24(3).

各個複合物都有複雜的裝配過程，然後所有這些成分在線粒體中裝配成一種更加複雜的“呼吸超複合物”或稱“呼吸小體”（Essays Biochem. 2018 Jul 20; 62(3): 255–270.）。這些裝配過程還有許多細節并不清楚，所以一直是結構生物學的研究熱點。

ATP合酶的組裝，引自Essays Biochem. 2018 Jul 20; 62(3): 255

呼吸鍊中的這些成分隻有裝配組成正确的結構，線粒體才能具有完整的功能。在完整的線粒體中，電子傳遞與ATP合成是偶聯在一起的，也就是氧化磷酸化過程。關于偶聯機制曾經有過不同假說，後來化學滲透假說得到實驗證據支持，被廣泛認可并不斷得到補充完善。

化學滲透學說的基本要點是電子傳遞将質子從線粒體基質泵到内外膜間隙中，形成一個跨膜氫離子梯度。ATP合成酶分子中有一個質子通道，可供氫離子利用滲透能回到線粒體基質，此過程中放出的能量用于推動ATP合成。

1978年，提出化學滲透假說的Peter D. Mitchell獲得了諾貝爾化學獎。1997年，Paul D. Boyer和John E. Walker因為闡明ATP合酶的催化機制（旋轉催化），而與發現Na , K -ATPase的Jens C. Skou分享諾貝爾化學獎。

1997年諾貝爾化學獎

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