動物生物化學是什麼的基礎?1 當肌細胞内鈣離子濃度增高時，分子構象改變的首先是肌鈣蛋白肌鈣蛋白把信号傳遞給原肌球蛋白，原肌球蛋白分子構象改變，解除對肌動蛋白和橫橋相互結合的阻礙作用，下面我們就來說一說關于動物生物化學是什麼的基礎?我們一起去了解并探讨一下這個問題吧!

動物生物化學是什麼的基礎

1 當肌細胞内鈣離子濃度增高時，分子構象改變的首先是肌鈣蛋白。肌鈣蛋白把信号傳遞給原肌球蛋白，原肌球蛋白分子構象改變，解除對肌動蛋白和橫橋相互結合的阻礙作用。

2 蛋白質的沉澱。高濃度的乙醇，丙酮等有機溶劑能脫去蛋白質的水膜，同時降低溶液的電解常數，使蛋白質沉澱，該法可用于蛋白質的粗分離，

堿性溶液中，醋酸鉛，硫酸銅和氯化高汞等重金屬鹽可與蛋白質結合形成難溶物質。從而沉澱，臨床上可用這種特性搶救重金屬鹽中毒的病人和動物。

PH小于蛋白質等電點時，生物堿試劑，苦味甯，單甯酸，三氯醋酸，鎢酸能與蛋白質結合成難溶的蛋白鹽從而沉澱。臨床化驗時常用于去除血漿中的蛋白質。

3 必需氨基酸。動物自身不能合成或合成太慢。八種。甲硫氨酸，賴氨酸，缬氨酸，異亮氨酸，苯丙氨酸，亮氨酸，色氨酸，蘇氨酸。家來借一本亮色書。

4 鹽析。在高濃度的中性鹽溶液中，無機鹽離子從蛋白質分子的水膜中奪取水分子，破壞水膜，使蛋白質分子相互結合形成沉澱。

透析。蛋白質用鹽析法沉澱分離後，需要脫鹽才能得到純品，脫鹽最常用的方法就是透析法。蛋白質是一種大分子物質不能通過半透膜，而小分子物質可以通過。因此透析法可以把經過鹽析法得到的蛋白質提純。将蛋白質溶液裝入半透膜制成的透析袋中密封，将它放入蒸餾水或緩沖液中，小分子的鹽外滲，蛋白質仍留在袋中。

5蛋白質的四級結構是指多個具有三級結構的多肽鍊的聚合。這些多肽鍊本身都具有特定的三級結構稱為亞基。四級結構即亞基的種類，數目，空間排布和相互作用。

如血紅蛋白就是兩個相同的亞基（α和給它）聚合而成的四聚體。每個亞基都包括一條肽鍊和一個血紅素，血紅素中央的二價鐵是氧結合部位。

6在一些理化因素作用下，蛋白質的一級結構不變，空間結構發生改變，由天然的折疊态轉變為伸展态。并引起生物功能的喪失，理化性質，和免疫學性質的改變。稱為蛋白質的變性。物理因素有加熱，輻射，紫外線，X射線等。化學因素有酸，堿，有機溶劑，重金屬鹽，三氯醋酸等。

7 缬氨酸，亮氨酸和異亮氨酸的共同點是脂肪族側鍊都具有分支。所以稱為支鍊氨基酸。

8紫外吸收的最大波長和物質結構有關。蛋白質紫外吸收的最大波長在280nm

9蛋白質二級結構指多肽鍊主鍊的肽鍵内部或相鄰主鍊的肽鍵之間，借助氫鍵形成的有規則的構象。包括α螺旋，B折疊，B轉角。以及無規則卷曲。

二面角是肽平面間的相互聯系，不是二級結構。

10 堿性側鍊氨基酸包括組氨酸，賴氨酸和精氨酸。在PH等于7時，側鍊帶有正電荷，具有親水性側鍊。精氨酸是20種标準氨基酸中堿性最強的。

11 在原核生物和真核生物少數蛋白質中發現的第21種氨基酸硒代半胱氨酸。（硫被硒取代）微生物中發現第22種吡咯賴氨酸。

12 在直流電場中，帶正電荷的蛋白質分子向陰極移動，負電荷的向陽極移動。這種現象稱為電泳。SDS-聚丙烯酰胺凝膠電泳（sdspage）是一種常用電泳方法。可用于蛋白質分子質量的測定。

13 分子篩層析又稱凝膠過濾層析。在層析柱中裝有多層網狀結構的葡聚糖凝膠顆粒。這種凝膠顆粒的網孔僅允許較小的分子進入。大于網孔的分子被阻擋。當用洗脫液洗脫時，分子質量大的分子由于無法進入網孔而先被洗脫下來，分子質量小的分子被後洗脫下來。因此分子篩層析可用于蛋白質的分離，還可用于蛋白質的分子質量。

14 在中樞神經系統，尤其是在脊椎，甘氨酸是一個抑制性神經遞質。假如甘氨酸接收器被激活，氯離子通過離子接收器進入神經細胞導緻抑制性突觸後電位。

15 相變溫度是膜脂凝固态與可流動的液态相互轉變的臨界溫度。

脂肪酸的羟鍊越短或和不飽和程度越高，相變溫度越低，膜的流動性越好。

膽固醇能調節膜磷脂分子的流動性和相變溫度，其對膜磷脂分子的流動性的調節作用随溫度的不同而改變。在相變溫度以上，它能使磷脂的脂肪酸鍊的運動性減弱。從而降低細胞膜磷脂分子的流動性。而在相變溫度以下時，膽固醇可通過阻止磷脂脂肪酸鍊的相互作用，緩解低溫所引起的細胞膜磷脂分子流動性劇烈下降。

16生物膜主要由蛋白質和脂類組成。脂類包括磷脂，糖脂和膽固醇。脂質雙分子層構成生物膜的基本骨架。呈流動的液晶态。糖基總是暴露在外表面上。

17膜蛋白是膜的生物學功能的主要體現。目前知道的與膜結合的蛋白質有酶，受體，轉運蛋白，抗原和細胞骨架蛋白。膜功能越複雜蛋白質種類越多。

18繼發性主動轉運是由atp間接供能，逆濃度差轉運方式。利用鈉鉀泵原發性主動轉運形成的勢能儲備。來完成其它物質逆濃度梯度的轉運。

例如小腸上皮吸收葡萄糖，伴随着鈉離子的同向轉運，鈉鉀泵将鈉離子不斷排出，才能使葡萄糖的吸收持續下去。

19生物膜主要是由脂類和蛋白質組成，還有少量糖，金屬離子和水。

膜糖。多形成糖蛋白，糖脂。被稱為“化學天線”用于細胞的互相識别和通訊。

20小分子與離子過膜轉運有三種方式。

①簡單擴散，是穿越細胞膜由高濃度向低濃度的自由擴散，不需能量不用載體。

②促進擴散，易化擴散。高濃度向低濃度，不需要能量但需要載體。

③主動轉運，逆濃度梯度轉運，需要載體能量。

21 膜上有少量與蛋白質或脂質相結合的寡糖，形成糖蛋白或糖脂。膜上的寡糖鍊都暴露在質膜的外表面上，它們與一些細胞的重要特性有關。細胞間的信号轉導和相互識别。“化學天線”細胞用來捕捉和辨認胞外的信号。

22 凡能使酶的活性下降而不引起酶蛋白變性的物質稱為酶的抑制劑。

可逆性抑制劑。抑制劑與酶以解離平衡為基礎，屬非共價結合，用超濾透析等物理方法出去抑制劑後，酶活性恢複。競争性抑制。（抑制劑與酶的天然底物結構相似，可與底物競争酶的活性中心，如磺胺藥的抑菌機理）非競争性抑制。（抑制劑與酶活性中心以外的部位結合，不影響酶與底物的結合，行成酶，底物，抑制劑三元混合物）。

不可逆抑制劑。抑制劑以共價鍵與酶的必須基團結合并很難自發解離。不能用透析超濾等物理方法去除抑制劑。例如有機磷殺蟲劑抑制乙酰膽堿酯酶。

23 酶活力單位。酶促反應在單位時間内生成一定量的産物或消耗一定量的底物所需要的酶量。用來表示酶活力的大小。

比活力，比活性。每毫克酶蛋白所具有的活力單位數。對同一種酶來說，比活力越高純度越高。

24 米氏常數Km值的大小，可以近似的表示酶和底物的親和力，Km值大，意味着酶和底物的親和力小。呈反比。

25動物體内多數酶的最适PH值接近中性。

胃蛋白酶的最适PH是1.8，鹽酸

胰蛋白酶約為8，胰液中和胃酸。

肝精氨酸酶約為9.8，精氨酸堿性強。

26 結合酶。基本組成成分為蛋白質（酶蛋白）和一些輔助因子（對熱穩定的非蛋白質的小分子有機物以及金屬離子）。

單純酶基本組成成分僅為氨基酸。

27 酶促反應速度最大時的溫度稱為最适溫度，動物體内的酶最适溫度在35-40度

28 由于某些組織器官受傷時，細胞内的一些酶可大量釋放到血液中。

急性胰腺炎時，血清澱粉酶活性升高。

急性肝炎或心肌炎時，血清氨基轉移酶活性升高

29乳酸脫氫酶（LDH）可用于心肌疾病的診斷，以心，骨骼肌和腎髒最為豐富。心肌細胞壞死時，血清中的LDH含量随即上升。

30 生物素是b族維生素之一。又稱維生素H，維生素B7,生物素是體内多種羧化酶的輔酶，參與體内二氧化碳的固定和羧化反應。如丙酮酸羧化轉變成草酰乙酸。

31 血清澱粉酶的主要功能是分解多糖，如澱粉和糖原。澱粉酶可催化澱粉分子中的α14糖苷鍵水解，産生葡萄糖，麥芽糖和糊精。碘液與未水解的澱粉結合，可以生成藍色複合物。

32 葡萄糖的無氧分解（糖酵解）最主要的生理意義在于在供氧不足的條件下為動物機體迅速提供能量，這對肌肉的收縮尤為重要。

33 動物采食後血糖濃度短暫上升，随即糖原合成增強而分解減弱，氨基酸的糖異生減弱，糖加快轉變為脂肪，血糖濃度很快恢複正常。

34 反刍動物從飼料中攝入的多糖主要是纖維素，在瘤胃中微生物分泌的纖維素酶的作用下，纖維素可以轉變為乙酸，丙酸和丁酸。丙酸是異生成葡萄糖的主要前體。

35糖異生是指非糖物質乳酸，生糖氨基酸，丙酸，甘油，丙酮酸以及三羧酸循環中的各種羧酸。轉變成葡萄糖或糖原的過程。“乳糖丙甘”

36磷酸戊糖途徑的中産生的還原輔酶NADPH H 是生物合成反應重要的供氫體，為合成脂肪，膽固醇，類固醇激素和脫氧核苷酸提供氫。所以在脂類合成旺盛的脂肪組織，哺乳期乳腺，腎上腺皮質，睾丸等組織較活躍。

37 糖原在糖原磷酸化酶的催化下進行分解反應，從糖原分子的非還原性末端逐個移去α1-4糖苷鍵相連的葡萄糖殘基生成葡萄糖1～磷酸，這是葡萄糖分解的主要産物，約占85％以上。

而在分支點上的以α1-6糖苷鍵相連的葡萄糖殘基則則在α1-6糖苷酶的作用下水解産生遊離的葡萄糖。糖原分解的關鍵酶是磷酸化酶。

38三羧酸循環是糖，脂肪，氨基酸及其它有機物質代謝的聯系樞紐，産生的草酰乙酸可通過轉氨形成天冬氨酸。α-酮酸在體内氨基化作用生成相應的氨基酸，如丙酮酸可轉化為丙氨酸。可經過α-酮戊二酸可通過轉氨形成谷氨酸。其逆反應也可進行。

39糖的有氧分解是獲能的主要方式，但有氧分解的一二階段需要在線粒體中進行，哺乳動物成熟紅細胞沒有線粒體，所以完全依賴糖酵解供能。

40 在糖無氧酵解中，2，3二磷酸甘油酸支路可生成2，3二磷酸甘油酸。其生理功能是降低血紅蛋白與氧的親和力，促進氧的釋放。

41糖異生的主要生理意義之一是維持血糖的相對恒定，動物長時間劇烈運動，長時間的有氧活動。首先消耗血液中的葡萄糖，耗盡後消耗糖原包括肝肌糖原，最後主要通過糖異生供應血糖。

42底物水平磷酸化，是指物質在脫氫或脫水過程中，将高能鍵的能量轉移到adp或GDP中，行程ATP或gtp的過程。

琥珀酰輔酶A中的高能鍵（硫脂鍵）轉移給GDP生成GTP的過程。該反應是三羧酸循環中唯一一步底物水平磷酸化。

43二磷酸尿苷葡萄糖，又稱UDP-葡萄糖或UDPG。在生物體内是各種苷，寡糖，多糖的生成物合成時用作葡萄糖基的供體。

由葡萄糖1磷酸和UTP在尿苷二磷酸葡萄糖焦磷酸化酶的催化作用下形成。

44 維生素B1又稱硫胺素，在體内的活性形式為硫胺素焦磷酸，簡稱TPP。

45 左旋咪唑為廣譜驅線蟲藥。作用機理是興奮敏感線蟲的植物性神經節，引起蟲體興奮，麻痹使蟲體排出。高濃度時，左旋咪唑還能阻斷琥珀酸脫氫氧化成延胡索酸，幹擾線蟲的糖代謝。

46 糖酵解中，生成NADH H 的酶是甘油醛-3-磷酸脫氫酶。

47 三羧酸循環中，催化産生NADH H 的酶有異檸檬酸脫氫酶，α-酮戊二酸脫氫酶複合體，蘋果酸脫氫酶。

48 脂肪酸合成的直接原料是乙酰輔酶A，對非反刍動物來說，葡萄糖分解代謝産生的丙酮酸在線粒體經氧化脫羧生成的乙酰輔酶A，可用于合成脂肪酸。

49 磷酸戊糖途徑可分為兩個階段。

第一階段是氧化反應，生成戊糖磷酸，還原性輔酶NADH H 及二氧化碳。

第二階段反應是非氧化反應，NADPH H 由第一階段6-磷酸葡萄糖酸在6-磷酸葡萄糖酸脫氫酶的作用下生成。

50 真核細胞生物氧化的主要場所在線粒體中。原核細胞無線粒體，生物氧化場所在細胞膜上

51生物氧化中營養物質主要以脫氫，脫羧，水化，加成和化學鍵斷裂等方式分解，而産生二氧化碳的主要方式是脫羧反應。

52ATP的生成方式為

①底物磷酸化，是營養物質經生物氧化産生高能磷酸基團，随後直接将其轉移給ADP生成ATP的過程。如糖酵解，生成ATP速度較快，但不多，

②氧化磷酸化是主要方式，是底物脫下的氫經呼吸鍊依次傳遞，最終與氧結合生成水，釋放的能量用于ADP的磷酸化生成ATP。

53輔酶Q,又稱泛醌，它是依靠醌式結構與酚式結構之間的互變傳遞氫的一種遞氫體。

54 底物脫下氫經由琥珀酸循環呼吸氧化，可以産生1.5molATP。

線粒體内由1molNADH H 氧化可以産生2.5molATP，由1molFADH2氧化可以産生1.5molATP。

55細胞色素c氧化酶，可被氰化物（CN-）和CO抑制，需要鐵，銅等金屬離子。

細胞色素c氧化酶，又稱細胞色素aa3。可催化細胞色素c的氧化，将電子直接傳遞給氧，使氧激活為活性氧，然後再接受氫離子生成水。

55 在線粒體内膜上的遞氫體和電子傳遞體組成4種複合物，分别為複合物I,II,III,IV。它們之間相連，形成兩條呼吸鍊。包括NADH呼吸鍊和琥珀酸呼吸鍊。NADH呼吸鍊由複合物I。III,IV構成。琥珀酸呼吸鍊由II,III,IV構成。

56脂肪動員反應。

在激素敏感脂肪酶作用下，貯存在脂肪細胞中的脂肪被水解為遊離脂肪酸和甘油（丙三醇)并釋放入血液。被其他組織利用這就是脂肪動員。

57血漿脂蛋白的分類和供能。

乳糜微粒（CM） 外源（腸道吸收）脂蛋白-肌肉，心，脂肪等組織

極低密度脂蛋白（VLDL）内源即肝合成的三酰甘油，膽固醇-肝外。

低密度（LDL）由VLDL的殘餘物形成。内源即肝合成的膽固醇-組織細胞。運載的膽固醇大部分以膽固醇脂的形式存在。

高密度（HDL）與低密度相反，膽固醇“清掃機” 外周衰老細胞膜，血漿膽固醇-肝髒。

58ACP全程為脂酰基載體蛋白，在脂肪酸合成過程中，ACp攜帶酰基鍊完成縮合，還原和脫氫等酶促反應。

59 亞油酸，亞麻酸，花生四烯酸等在動物體内不能合成，但又是組成細胞膜的重要成分，所以必須從飼料中攝取，稱為必須脂肪酸。

60酮體是脂肪酸在肝髒中氧化分解時産生的正常中間代謝産物，包括乙酰乙酸，B-羟丁酸和丙酮。

糖尿病人為高血糖水平，同時伴有葡萄糖大量丢失，機體轉而大量利用脂肪酸氧化供能，結果使血液和尿中酮體升高，甚至可以嗅到丙酮（爛蘋果味)，糖尿病性酮病。

61草酰乙酸是葡萄糖有氧分解中三羧酸循環的中間代謝産物。

62脂肪又稱三酰甘油或甘油三酯。由甘油的3個羟基和3個脂肪酸縮合而成。

63 細胞液中活化了的脂肪酸，即脂酰輔酶A,必須進入線粒體内氧化分解。脂酰輔酶A借助一種小分子的脂酰基載體-肉堿實現其轉移。

64動物把氨基酸分解代謝産生的多餘的氨排出體外有3種形式。

①排氨，包括許多水生動物，排洩時需要少量得水。

②排尿素。包括絕大多數陸生脊椎動物。

③排尿酸。包括鳥類和陸生爬行動物。

65 氨基酸可以經過各種氨基酸氧化酶作用先脫氫形成亞氨基酸，進而與水作用生産α-酮酸和氨。

66肝髒是合成尿素的主要器官，腎髒，腦也能合成但是量很少。

67大多數氨基酸脫氨基是通過轉氨基作用和氧化脫氨基作用聯合進行的。稱為聯合脫氨基作用。需要氨基轉移酶和L-谷氨酸脫氫酶。

各種氨基酸先與α-酮戊二酸進行轉氨基反應，生成相應的α-酮酸和L-谷氨酸，然後L-谷氨酸再經過L-谷氨酸脫氫酶作用進行氧化脫氨基反應生成氨和α-酮戊二酸。全過程是可逆的。

68 苯丙氨酸，酪氨酸等芳香族氨基酸是甲狀腺激素，腎上腺素和去甲腎上腺素等激素的前體。

69 丙氨酸葡萄糖循環。

肌肉中的氨基酸經過轉氨基作用将氨基轉給丙酮酸生成丙氨酸。生成的丙氨酸經血液運送到肝髒。

在肝髒中通過聯合脫氨基作用釋放出氨用于尿素的合成，産生的丙酮酸通過糖異生生成葡萄糖，形成的葡萄糖由血液又回到肌肉，又延糖分解途徑轉變為丙酮酸，後者再接受氨基而生成丙氨酸。這樣反複的在肌肉和肝髒之間進行氨的轉運。

70 多數情況下，氨基酸分解時首先脫氨基生成氨和α-酮酸。少數情況下氨基酸可經脫羧基作用生成二氧化碳和胺。

71 DNA的合成原料是DNTP,即DATP,DCTP,DGTP,DTTP。一個脫氧核苷三磷酸（datp ，dctp，dgtp，dgtp）在DNA聚合酶作用下，以DNA單鍊分子為模闆的聚合過程。釋放焦磷酸，形成的脫氧核苷一磷酸（damp，dcmp，dgmp，dttp）組成的DNA分子。

72氨在體内具有毒性，腦組織對氨極為敏感，血氨濃度的升高可引起腦功能紊亂，“肝昏迷”

谷氨酰胺是氨在肝内解毒的産物，無毒。

73 氨基酸經脫氨基作用後，大部分生成相應的α-酮酸，反過來α酮酸也可以經過氨基化生成相應的氨基酸。并在這個過程中提供碳骨架的作用。

74 參與氨基酸轉氨基作用的酶是氨基酸轉氨酶（氨基轉移酶）其種類雖然很多，但輔酶隻有一種，磷酸吡哆醛。功能是傳遞氨基。

75氨轉變為尿素是一個循環反應，稱為尿素循環或鳥氨酸循環。尿素是由尿素循環中一系列酶催化合成。合成的尿素進入血液，再有血液運輸到腎髒，最後由尿排出。

76Y-氨基丁酸在腦組織中含量最高，是一種重要的中樞神經抑制性遞質，可由谷氨酸脫羧基形成。此反應需要磷酸吡哆醛作為輔酶。三羧酸循環中的α-酮戊二酸經轉氨反應産生谷氨酸，

77構成核酸的核苷酸之間以35磷酸二酯鍵相連。

78葡萄糖和脂肪酸分解進入三羧酸循環的共同中間代謝産物是乙酰輔酶COA。

葡萄糖-2丙酮酸-2乙酰輔酶COA，進入三羧酸循環。

脂肪酸的分解氧化發生在B-碳原子上，每次降解生成一個乙酰輔酶A和比原來少兩個碳原子的脂酰輔酶A，如此循環往複，生成的乙酰輔酶A再經過三羧酸循環徹底氧化分解并釋放能量。

79 所有的氨基酸，無論是生糖，生酮還是兼生氨基酸都可以在動物體内轉變成脂肪。

80 絲氨酸脫去羧基後即稱為乙醇胺，乙醇胺再轉化為膽堿，然後生成磷脂。

81 許多核苷酸在調節代謝中起着重要作用。

例如ATP是通用能量貨币和轉移磷酸基團的主要 分子，UTP參與單糖的轉變和糖原的合成，CTP參與磷脂的合成，而GTP為蛋白質的多肽鍊的生物合成所必須。

82DNA中含有腺嘌呤（A）鳥嘌呤（G）胞嘧啶（C)胸腺嘧啶（T）

RNA中胸腺嘧啶沒有換成了尿嘧啶（U)

83 DNA損傷的原因。生物因素如DNA重組，病毒整合。

環境中的理化因素如紫外線，輻射，化學誘變劑，DNA複制時的錯配等。都可能造成DNA局部結構和功能的破壞。受到損傷的可能是DNA的堿基，核糖，和磷酸二酯鍵，損傷的結果都是引起生物突變甚至死亡。

84DNA變性是指堿基對之間的氫鍵斷裂，DNA的雙螺旋分開，稱為兩股單鍊的DNA分子。由于核酸組成中的嘌呤，嘧啶都具有共轭雙鍵。因此對紫外光有強烈的吸收，核酸溶液在260nm附近有一個最大的吸收值。加熱後，DNA變性，氫鍵斷開，堿基堆積破壞并暴露出來，于是紫外光的吸收就明顯增高，這種現象稱增色效應。

85目前發現的有DNA的自我複制，轉錄，翻譯，以及RNA的反轉錄，rna的複制。

86 原核生物蛋白質生物合成的過程中，氨基酸的活化需要的能量分子是ATP，肽鍊延伸需要的能量分子是GTP。

87 體内大部分的磷分布在骨骼和牙齒中，骨骼外的磷主要以磷酸根的形式參與糖，脂類，蛋白質等物質的代謝過程和氧化磷酸化作用。同時，磷又是DNA，RNA,磷脂的重要成分。

88 骨化三醇，（1，25二羟維生素D3）是維生素D的最高活性形式，也是體内的一種激素，在調節血鈣與血磷濃度方面有重要作用。

89 維生素D能使血鈣維持在正常水平，轉變成維生素1，25二羟維生素d3後，能促進腸粘膜對鈣的吸收，骨鹽溶解，以及腎小管對鈣磷的重吸收。

90骨鹽即骨中的無機鹽，以鈣鹽和磷酸鹽為主。并以羟磷灰石（為微細的結晶體，結構穩定，不易溶解于體液)及無定型的磷酸氫鈣形式存在。

91 對于兩側水溶液濃度不同的半透膜，為了阻止低濃度向高濃度流，在高濃度一側施加的最小額外壓強稱為滲透壓。大小是由體液内所含溶質有效粒子數目的多少決定的。與溶質粒子的大小，價數等性質無關。單位用pa，kpa表示。

92 肝髒最重要的解毒方式是結合解毒。凡是含有羟基，羧基的毒物，大部分是與葡萄糖醛酸結合解毒的，如乙酰水楊酸，嗎啡，樟腦和膽紅素，雌激素等。

含羟基，羧基的。➕葡萄糖醛酸

酚類➕活性硫酸

芳香族胺類，磺胺➕乙酰輔酶A.乙酰化

苯甲酸➕甘氨酸-馬尿酸，由尿排出

鹵代和環氧化合物➕谷胱甘肽随膽汁排出

重金屬離子➕谷胱甘肽排出

93紅細胞破裂後，血紅蛋白的輔基血紅素被氧化分解為鐵和彈綠素。鐵變為鐵蛋白儲存重新利用，膽綠素還原為膽紅素，膽紅素對神經細胞毒性較大，在水中溶解度很小，進入血液後與血漿清蛋白或α1球蛋白結合成遊離膽紅素。遊離膽紅素較大的溶解度有利于運輸，又由于蛋白質分子大，限制它自由通過各種膜進入組織細胞産生毒性。也可限制其通過腎髒随尿排出。隻能随血液入肝。遊離膽紅素進入肝髒後，膽紅素與清蛋白分離進入肝細胞，主要與UDP-葡萄糖醛酸反應生成直接膽紅素而解毒。直接膽紅素溶解度較大，通過腎髒排尿也可随膽汁排入小腸。

94 膠原蛋白含大量甘氨酸，脯氨酸（最多)，羟脯氨酸，和少量羟賴氨酸。羟脯氨酸和羟賴氨酸是膠原蛋白特有。體内其它蛋白質不含或含量甚少。

膠原蛋白中含硫氨基酸及酪氨酸的含量甚少。

95 腸内腐敗産生的有毒胺類被吸收後，進入肝髒，經胺氧化酶的催化，被氧化解毒。

96血紅蛋白被鐵氰化鉀，亞硝酸鹽等氧化為高鐵血紅蛋白。二價鐵被氧化成三價鐵，而失去攜氧能力，稱為高鐵血紅蛋白血症。

紅細胞自身也能使高鐵血紅蛋白慢慢還原成亞鐵血紅蛋白，方式包括有由兩種還原酶催化的酶促反應，維生素C（具有還原性）及還原型谷胱甘肽參與的非酶促反應。

97 肌纖維内充滿了許多縱向排列的肌原纖維，每個肌原纖維由許多重複的肌小節組成，每個肌小節由許多粗肌絲和細肌絲重疊排列而成。粗肌絲的主要成分是肌球蛋白，細肌絲的主要成分是肌動蛋白。

98 糖胺聚糖又稱為氨基多糖，黏多糖，是結締組織基質中的主要成分。

99 脂肪酸在肝髒中氧化分解時産生的正常中間代謝産物，乙酰乙酸，B-羟丁酸和丙酮，三者統稱為酮體。酮體溶于水分子小，能通過肌肉毛細血管壁和血腦屏障，可以成為适合肌肉和腦組織利用的能源物質。

100 哺乳動物肌肉中能量儲備物質是磷酸肌酸。

當肌肉收縮時，在肌酸磷酸激酶的催化下，肌酸磷酸能把磷酸基轉給ADP.産生ATP。這是一個可逆反應。

101 骨骼肌重新合成ATP和磷酸肌酸的第二個重要能量來源是儲存在肌肉中的糖原。糖原分解的關鍵酶是磷酸化酶。使ADP再次磷酸化形成ATP。ATP可直接用于肌肉收縮或以磷酸肌酸的形式儲存起來。

102 機體合成的膽固醇約2/5在肝髒中轉變為膽汁酸。它們再與甘氨酸，牛磺酸等結合成甘氨膽酸，牛磺膽酸，甘氨鵝脫氧膽酸等。它們以膽酸鹽的形式由膽道排入小腸。

103變性後的DNA生物活性喪失，物理性質改變紫外光吸收值升高，黏度下降，沉降系數增加，比旋下降。

104編碼氨基酸的密碼子由3個核苷酸組成，而核苷酸有四種，atgc，atgu排列組合4 4 4。64種。

105 氨的主要來源和去路

來源。①主要來自氨基酸的脫氨基作用

②胺類，嘌呤和嘧啶的分解也能産生少量氨。

③來自飼料添加，如氨化稭稈和尿素這類飼料。

④來自腸道細菌分解未被吸收的氨基酸

去路

①通過脫氨基的逆反應與α-酮酸再合成氨基酸

②轉變成無毒的谷氨酰胺

③參與合成嘌呤嘧啶等含氮化合物

④多餘的被排出體外。

106酮體是在肝細胞的線粒體中由乙酰輔酶A（原料)縮合而成。限速酶是3-羟基-3-甲基戊二酸氮酰輔酶A合成酶（HMGCoA合成酶）。腎髒也能少量合成酮體。

107 呼吸鍊的組成由

不需氧脫氫酶，可催化底物脫氫氧化，但脫下來的氫不直接參與氧化反應，而是通過呼吸鍊傳遞，最終與氧結合生成水的酶類。

輔酶Q又稱泛醌，依靠醌式結構與酚式結構之間的互變傳遞氫的一種遞氫體。

鐵硫中心通過鐵原子化合價的變化傳遞電子。

細胞色素。細胞色素aa3也稱為細胞色素c氧化酶，是呼吸鍊的末端，負責将氫直接傳遞給氧生成水。

108 核糖體是rRNA與幾十種蛋白質的複合體。有大小兩個亞基構成。

109蛋白質的翻譯的原料是20種氨基酸，藍圖模闆是信使RNA（mRNA遺傳信息的載體，以一系列三連體密碼子的形式從DNA轉錄了遺傳信息），搬運工是轉運mRNA,

裝配機為核糖體RNA（rRNA）與多種蛋白因子，酶。結合成的核糖核蛋白體。

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