蛋白質是大分子，絕大多數親水基團分布在球蛋白分子的表面，在水溶液中能與極性水分子結合，從而使許多水分子在球蛋白分子的周圍形成一層水化層（水膜）。由于水化層的分隔作用，使許多球蛋白分子不能互相結合，而是均勻地分散在水溶液中，形成親水性膠體溶液。此親水膠體溶液是比較穩定的，原因有兩個：一是球狀大分子表面的水膜将各個大分子分隔開來；二是各個球狀大分子帶有相同的電荷，由于同性電荷的相互排斥，使大分子不能互相聚集成較大的顆粒。
在蛋白質水溶液中，加入少量的中性鹽，如硫酸铵、硫酸鈉、氯化鈉等，會增加蛋白質分子表面的電荷，增強蛋白質分子與水分子的作用，從而使蛋白質在水溶液中的溶解度增大。這種現象成為鹽溶（salting in）。但在高濃度的鹽溶液中，無機鹽離子從蛋白質分子的水膜中奪取水分子，破壞水膜，使蛋白質分子相互結合而發生沉澱。這種現象稱為鹽析（salting out）。
蛋白質分子的直徑在1~100nm之間，不能通過半透膜；而無機鹽等小分子化合物能自由通過半透膜。利用這一特性，将蛋白質與小分子化合物的溶液裝入用半透膜制成的透析袋中并密封，然後将透析袋放在流水或緩沖液中，則小分子化合物穿過半透膜，而蛋白質仍留在透析袋裡。這就是實驗室最常用的透析法（dialysis），可用于蛋白質溶液的脫鹽。
更多精彩资讯请关注tft每日頭條，我们将持续为您更新最新资讯!
zpostcode 
Recruit 
weather 
mreligion 
Yellowpages 
sport 
constellation 
shopping 
name 
game 
directory 
literature 
Word 
tour 
furnish 
Lottery 
tftnews 
lyrics 
News 
digital 
car 
dir 
Edu 
Finance 
