1.蛋白質的鹽析

向某些蛋白質溶液中加入某些無機鹽溶液後，可以降低蛋白質的溶解度，使蛋白質凝聚而從溶液中析出，這種作用叫作鹽析。鹽析是物理變化，可複原，即是一個可逆的過程，故不影響蛋白質的性質。

可利用多次鹽析的方法分離、提純蛋白質。

2.蛋白質的水解

研究蛋白質的水解作用可以為研究蛋白質的組成和結構提供有價值的資料。根據蛋白質的水解程度，可以分為完全水解和部分水解兩種。完全水解(或稱徹底水解)，得到的水解産物是各種氨基酸的混合物；部分水解(或稱不完全水解)，得到的産物是各種大小不等的肽段和氨基酸。蛋白質可以被酸、堿或蛋白酶催化水解。

酸水解：常用硫酸或鹽酸，使用最廣泛的是鹽酸。酸水解的優點是：不引起氨基酸的消旋作用(得到的是L-氨基酸，不産生D-氨基酸)。缺點是：色氨酸全部被酸破壞，絲氨酸、蘇氨酸和酪氨酸等也有一小部分被分解。由于甲基磺酸具有許多優點，目前，常用它代替鹽酸水解蛋白質。

堿水解：常用氫氧化鈉。堿水解的缺點是：水解過程中多數氨基酸會遭到不同程度的破壞, 并且産生消旋現象(所得産物是D-氨基酸和L-氨基酸的混合物)。優點是：在堿性條件下色氨酸穩定，能定量回收。

酶水解：酶水解獲得的是蛋白質的部分水解産物，主要用于蛋白質一級結構分析。常用的蛋 白酶有胰蛋白酶、糜蛋白酶和胃蛋白酶等。酶水解的優點是：不産生消旋作用，也不破壞氨基酸。缺點是：使用一種酶往往水解不徹底，需要幾種酶協同作用，才能使蛋白質完全水解。此外，酶水解所需時間較長。因此，酶水解法主要用于蛋白質的部分水解。

3.蛋白質的變性

實踐經驗告訴我們，吃雞蛋前要将雞蛋煮熟，并且知道煮熟的雞蛋蛋白會變成固态，不再溶于水；實踐經驗還告訴我們，為了防止病人不受感染，必須對醫療器具進行消毒。我們為什麼要對雞蛋和醫療器具進行這樣的處理？或者說這樣處理的根據是什麼呢？從生化觀點來看，是利用蛋白質分子在物理或化學因素的影響下，原有的空間構象發生改變，從而造成蛋白質分子原有的理化性質和生物活性的改變。這種現象在生物化學上叫作蛋白質的變性。

能使蛋白質變性的因素很多，化學因素有強酸、強堿、重金屬離子，以及某些弱酸、尿素、 酒精、丙酮等；物理因素有加熱（70〜100℃）、劇烈振蕩或攪拌、超聲波、強磁、紫外線照射及X射線等。

蛋白質變性後首先是失去原有的生物活性，如酶失去催化能力、激素失去激素活性等。蛋白質生物活性的喪失是蛋白質變性的主要特征。

變性後的蛋白質還表現出各種理化性質的改變，如溶解度降低，易形成沉澱析岀。此外，還有結晶能力喪失，球狀蛋白分子形狀改變等。

從蛋白質本身結構看，肽鍊變得松散，易被蛋白水解酶消化，因此，一般認為，蛋白質在體内消化的第一步是蛋白質的變性。

蛋白質變性在實際應用上具有重要意義。在臨床工作中經常應用酒精、加熱、紫外線等來消毒、殺菌，實際上也就是利用這些手段，使菌體和病毒的蛋白質變性而失去其緻病性和繁殖能力、在化驗工作中常用鴨酸或三氯醋酸使血液中的蛋白質變性沉澱，然後取濾液進行血液中非蛋白化合物的分析。在重金屬鹽中毒急救時也常常利用蛋白質的這一特性。例如，汞中毒時，早期可以服用大量乳制品或雞蛋清，使蛋白質在消化道中與汞鹽結合成變性的不溶解物，以阻止有毒的汞離子吸收入體内，然後再設法将沉澱物自胃中洗出。

一般認為蛋白質的變性作用，主要是蛋白質分子的空間結構發生了改變。因為蛋白質分子是通過氫鍵、離子鍵等，使蛋白質形成一定的空間構型的，而促使變性的理化因素可使氫鍵、離子鍵等斷裂，這時，蛋白質分子就從原來有序的卷曲的緊密結構變為無序的松散的伸展結構。但在變性過程中，蛋白質分子中的肽鍵并未斷裂，它的化學組成也沒有改變，也就是說，蛋白質分子的一級結構并沒有改變。

變性後的蛋白質溶解度降低，也是由于肽鍊的展開，使原來朝向分子内部的疏水基團趨向表面，原來分布在分子表面的親水基團被掩蓋，從而造成蛋白質分子表面構成水膜的程度下降，蛋白質水合作用減少。

蛋白質的變性作用如果不過于激烈，蛋白質分子的内部結構變化不大，變性是可逆的。例如，胃蛋白酶加熱到80〜100℃時會失去溶解性，并喪失消化蛋白質的能力，但如果再将溫度降到37 °C，就會恢複溶解性與消化蛋白質的能力。

蛋白質的變性作用并不都是可逆的，随着變性時間的延長，條件的加劇，變性的程度也會加深，如豆腐就是大豆蛋白在煮沸和加鹽的條件下形成的變性蛋白的凝固體。這樣的變性作用是不可逆的。

由于蛋白質的變性作用具有上述條件和特點，在制備蛋白質和酶制劑，以及進行蛋白質的操作時，應注意保持低溫，并避免強酸、強堿、重金屬鹽類的作用，以及振蕩等情況發生；相反， 在需要去掉不必要的蛋白質時，則可利用蛋白質的變性作用使之沉澱而除去。

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