來自北京大學的研究人員證實，Cep57是一種與Mis12相互作用的着絲粒（kinetochore）蛋白，參與了Mad1–Mad2的着絲粒尋靶。這一研究發現發布在1月8日的《自然通訊》（Nature Communications）雜志上。

北京大學生命生命科學學院的陳建國（Jianguo Chen）教授和滕俊琳(Junlin Teng)教授是這篇論文的共同通訊作者。

在細胞分裂中，染色體的正确分離需要細胞内的監控機制來保證，其中，紡錘體組裝檢驗點（SAC）是保證染色體正确分離的重要機制之一，它監控着紡錘體微管與着絲粒之間的連接并促使有絲分裂中姐妹染色體單體或減數分裂中同源染色體間張力的形成。當所有的染色體與來自紡錘體兩極的微管正确連接，并排列在赤道闆上時，SAC才能失活，從而解除對細胞由分裂中期進入後期的抑制（延伸閱讀：Nature揭示細胞分裂新機制）。

當細胞進入分裂時，Bub1先定位于着絲粒上，并作為基礎招募其他SAC蛋白如Mad1、Mad2、BubR1、Bub3和Mps1等至着絲粒。Mad1被募集到着絲粒上後，細胞質中的Mad2也随後被募集到着絲粒，形成Mad1–Mad2二聚體；與此同時，BubR1與Bub3結合形成BubR1-Bub3二聚體也被募集到着絲粒上。在G2/M期，Mad2、BubR1、Bub3和Cdc20形成MCC四聚體與分裂後期促進複合體（APC/C）結合并抑制其活性。因此，Mad1–Mad2在着絲粒上累積對于SAC激活至關重要。但直到現在人們對于Mad1–Mad2在着絲粒上累積的調控機制仍不清楚。

Cep57，原名translokin，最早被報道參與FGF-2胞質内轉運過程。随後，蛋白質組學研究表明Cep57是一個新的中心體組分。在爪蟾卵提取物中， Cep57定位于中心體、紡錘體微管和着絲粒上，參與着絲粒和微管之間的穩定連接。在哺乳動物細胞中，Cep57可以與微管直接結合，并使微管成束。其N端和C端分别含有一個非典型的中心體定位結構域和微管結合結構域。

在這篇新文章中，研究人員證實在人類細胞中Cep57定位在着絲粒上，結合KMN（KNL1/Mis12複合物/ Ndc80複合物）網絡組件Mis12。Cep57還與Mad1發生互作，耗盡Cep57可減少Mad1–Mad2定位于着絲粒，降低SAC信号，增加染色體分離錯誤。他們還證實Cep57的微管結合活性與着絲粒上适時移除Mad1有關聯。

因此，新研究結果揭示出了KMN網絡結合蛋白Cep57是一個有絲分裂着絲粒元件，證實了KMN網絡與SAC之間的功能聯系。

（生物通：何嫱）

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