中學生物：酶相關知識點的整合及拓展，需要的同學趕緊收藏！

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酶是由活細胞合成、在機體内行使催化功能的生物催化劑。目前已發現的酶約有萬餘種，在高中生物學學科體系中常見的酶及功能概括如表1所示。

2、酶的化學本質

一般認為，自然界絕大多數酶是蛋白質，僅有少數為RNA。蛋白類的酶可分為單純酶(其分子組成全為蛋白質)和全酶(含蛋白質和非蛋白質成分，圖 1)兩種。

核酶是具有催化功能的RNA分子，大多數核酶具有剪切RNA的功能。經過30多年的研究曆程，科學家已證實自然發生的14種核酶(表2)。在高中生物學學科體系中涉及的核酶主要有催化真核細胞核mRNA前體剪接的剪接體和催化蛋白質生物合成的核糖體。

3、酶作用的機制

酶的作用機制是通過降低生化反應的活化能來提高反應速率。目前該機制一般用中間産物學說來解釋，其核心是酶在催化過程中首先與底物結合形成酶-底物中間複合物，發生化學反應後再分解成酶和産物，酶在反應前後數量和性質均不變。

4、酶的作用特點

酶的作用具有高效性,與無機催化劑的反應相比，酶促反應的速率一般要高1010~1012倍，甚至更高（表3）。酶的作用具有專一性，酶對底物的選擇具有嚴格的專一性，即一種酶隻能作用于一種或一類底物，使其發生特定類型的化學反應，并産生特定的産物。酶的催化活性依賴其空間結構的完整，一旦變性則會失去催化能力。高溫、高壓、極端pH和重金屬鹽等都容易使酶失去催化活性。故酶促反應要求在比較溫和的條件下進行，如常溫、常壓等。

核酶在發揮作用時與上述起催化作用的蛋白質具有相似的特征，也有專一性，高效性和對溫度、pH敏感等。

5、關于酶專一性的假說

酶作用的專一性源于酶在催化時存在活性中心與底物結合的過程。酶的活性中心又稱活性部位，是指酶分子中能直接同底物結合并起催化反應的空間部位（圖2）。

5.1“鎖鑰”學說人教版高中生物學教材必修1“降低化學反應活化能的酶”一節課後習題中展示了酶作用專一性的“鎖鑰”學說。其主要觀點是底物的結構（形狀、大小、電荷的分布等）必須與酶活性中心的構象非常吻合才能結合"。該學說很好地解釋了酶和底物的結合，但仍有不足，例如不能解釋有些酶既能催化産物生成，又能與産物結合并催化逆反應。該學說實際早已被淘汰。5.2“誘導契合”學說該學說的主要觀點是：在未同底物結合時，酶活性中心的構象并不适宜與底物結合，但同底物結合時，酶活性中心因受底物的誘導即改變其構象與底物契合，進行反應，當酶從ES複合物解離出來後，即恢複原有的構象。“誘導契合”學說很好地解釋了酶作用的專一性,同時闡明酶的催化機制，因而該學說已得到廣泛認可。

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